| Предисловие | 5 |
| |
| Глава 1. Термодинамические и кинетические аспекты конформаций белков |
 в связи с физиологическими функциями. Р. Ламри, Р. Билтонен | 7 |
| |
| Введение | 8 |
| |
| I. Определения и детали | 10 |
| А. Конформационные изменения | 10 |
| Б. Кинетическая и термодинамическая устойчивость | 13 |
| В. Энтропия как мера свёрнутости | 15 |
| Г. О понимании белковых реакций | 17 |
| Д. Значение температуры как независимой переменной |
| в исследованиях белков | 19 |
| Е. Значение термина «развёртывание» | 20 |
| Ж. Переходы развёртывания | |
| 3. Тонкие конформационные изменения | 27 |
| И. Переходы обратного свёртывания | 32 |
| К. Целостность конформаций и показатель целостности | 36 |
| Л. Термодинамические фазовые соотношения | 38 |
| М. Фазовые диаграммы белков | 41 |
| II. Факторы, определяющие конформационную устойчивость белков | 42 |
| А. Образование водородных связей | 42 |
| Б. Гидрофобная связь | 44 |
| В. Вандерваальсовы взаимодействия и свободный объём | 45 |
| Г. Затруднённое вращение | 48 |
| Д. Дальнодействующие диполь-дипольные взаимодействия | 49 |
| Е. Аномальные кислотные и основные группы | 50 |
| Ж. Электростатическое отталкивание и притяжение поверхностных |
| заряженных групп | 57 |
| 3. Конформационная энтропия | 58 |
| И. Связанная вода | 60 |
| К. Другие факторы | 63 |
| III. Конформационный термодинамический анализ с помощью моделей | 66 |
| А. Разумные цели количественного изучения конформаций белка | 66 |
| Б. Теория сил Брандтса: формулировка | 71 |
| В. Экспериментальное подтверждение | 75 |
| Г. Интерпретация p и приближение со средним остатком | 78 |
| Д. Роль теплоёмкости | 83 |
| Е. Перспективы развития метода Брандтса | 87 |
| Ж. Дополнительные замечания о температуре и давлении | 88 |
| IV. Конформационные изменения в семействе химотрипсиногена | 91 |
| А. Структура белка в растворе и в кристаллическом состоянии | 98 |
| V. Связь функции и конформаций белка | 100 |
| А. История гипотезы «дыбы», применение этой гипотезы |
| к гемоглобину | 100 |
| VI. Предложение механизма дыбы для α-химотрипсина | 109 |
| А. Механизм химотриптического катализа | 109 |
| Б. Некоторые специальные проблемы химотриптического катализа | 127 |
| VII. Резкое изменение ориентации | 137 |
| VIII. Общая роль конформаций белка в физиологических функциях: |
| гипотеза | 147 |
| Дополнение. Диаграмма состояний для белков | 165 |
| Список литературы | 167 |
| |
| Глава 2. Конформационные переходы белков в воде и в смешанных |
| водных растворителях. Дж. Ф. Брандтс | 174 |
| |
| I. Введение | 174 |
| II. Некоторые факторы стабильности белков | 176 |
| III. Теория двух состояний и механизм конформационных переходов | 184 |
| IV. Структурные факторы, определяющие степень кооперативности | 194 |
| А. Одномерные системы | 195 |
| Б. Трёхмерные системы | 197 |
| V. Термодинамика денатурации белков | 203 |
| А. Термическая стабильность в воде | 203 |
| Б. Денатурация в смесях воды с органическими растворителями | 209 |
| В. Влияние давления и объёмные эффекты | 228 |
| Г. Влияние добавок электролитов | 233 |
| VI. Кинетика денатурации белков | 238 |
| VII. Изменение структуры в зависимости от условий существования |
| раствора | 240 |
| Приложение А. Расчёт модельной трёхмерной «белковой системы» | 243 |
| Приложение Б. Описание модели для расчёта термодинамических |
| характеристик неполярных веществ в смешанных водных |
| растворителях | 249 |
| Список литературы | 251 |
| |
| Глава 3. Сравнение структуры белка в кристалле и в растворе. |
| Дж. А. Рапли | 255 |
| |
| I. Введение | 255 |
| II. Особые свойства кристаллов белков | 256 |
| А. Общая природа и проникновение растворителя | 256 |
| Б. Термодинамика кристаллов | 258 |
| В. Взаимодействие ионов: доннановский и электростатический |
| эффекты | 259 |
| Г. Диффузия растворённого вещества и размеры кристаллов | 261 |
| Д. Сшивание | 262 |
| Е. Спектрофотометрия | 263 |
| Ж. Изменение состава растворителя | 264 |
| III. Интерпретация результатов сравнения реакций в кристалле и в |
| растворе | 267 |
| А. Реакция в кристалле не протекает | 267 |
| Б. Реакция в кристалле и в растворе протекают одинаково | 267 |
| В. Реакции в кристалле и в растворе протекают по-разному | 268 |
| IV. Сравнение кинетических свойств белков | 269 |
| А. Ферментативная активность рибонуклеазы | 269 |
| Б. Ферментативная активность химотрипсина | 272 |
| В. Ферментативная активность и другие свойства карбоксипептидазы | 273 |
| Г. Ферментативная активность триозофосфатдегидрогеназы | 279 |
| Д. Карбоксиметилирование миоглобина | 279 |
| Е. Водородный обмен инсулина и лизоцима | 282 |
| Ж. Реакция азида с гемопротеидами | 285 |
| 3. Реакция алкогольдегидрогеназы печени с субстратами | 287 |
| И. Протонная релаксация | 288 |
| К. Фотоокисление рибонуклеазы | 289 |
| Л. Рекомбинация окиси углерода с кристаллическими гемопротеидами | 290 |
| М. Диффузия растворённых веществ в кристаллы β-лактоглобулина | 292 |
| Н. Качественные наблюдения | 293 |
| V. Сравнение равновесных свойств белков | 294 |
| А. Растворимость белков | 294 |
| Б. Протонные равновесия, наблюдаемые для гемоглобина лошади | 297 |
| В. Протонные равновесия инсулина быка | 303 |
| Г. Связывание сахаридов лизоцимом | 305 |
| Д. Связывание азида метгемоглобином лошади | 306 |
| Е. Изменения объёма | 306 |
| Ж. Спектры | 307 |
| 3. Изоэлектрическая точка кристаллического β-лактоглобулина | 307 |
| VI. Свойства растворов белков | 308 |
| А. Гемопротеиды | 308 |
| Б. Лизоцим | 309 |
| В. Химотрипсин и рибонуклеаза | 310 |
| VII. Заключение | 312 |
| А. Влияние кристаллизации | 312 |
| Б. Силы кристаллической решётки | 315 |
| В. Подходы к сравнению свойств белков в кристалле и в растворе | 315 |
| Список литературы | 316 |
| |
| Глава 4. Влияние нейтральных солей на структуру и конформационную |
| стабильность макромолекул в растворе. П. Хиппель, Т. Шлейх | 320 |
| |
| I. Введение | 320 |
| А. Общие представления о конформационной стабильности |
| макромолекул | 320 |
| Б. Классификация факторов, воздействующих на структуру |
| макромолекул | 324 |
| В. Типы взаимодействий нейтральных солей с макромолекулами | 327 |
| II. Влияние нейтральных солей на структуру, взаимодействия |
| макромолекул и на скорость трансконформационных реакций | 330 |
| А. Природа и общность влияния нейтральных солей на структуру |
| макромолекул | 330 |
| Б. Внутримолекулярная стабильность конформаций | 331 |
| В. Влияние нейтральных солей на ферментативную активность | 363 |
| Г. Влияние нейтральных солей на равновесие |
| ассоциации-диссоциации в белках | 366 |
| Д. Влияние нейтральных солей на растворимость белков |
| и родственных им соединений | 369 |
| Е. Другие макроскопические проявления влияния солей | 377 |
| Ж. Влияние нейтральных солей на кинетику трансконформационных |
| реакций | 381 |
| III. Исследование влияния нейтральных солей на модельные соединения | 387 |
| А. Исследование растворимости | 387 |
| Б. Кристаллографическое и физико-химическое исследование |
| взаимодействий между солями и модельными соединениями | 400 |
| В. Влияние нейтральных солей на поли-L-пролин | 403 |
| IV. Влияние нейтральных солей на структуру и свойства воды | 408 |
| А. Модели структуры воды | 409 |
| Б. Физико-химические подходы к структуре воды в ионных растворах | 414 |
| В. Неводные ионные растворы | 461 |
| V. Обсуждение, корреляции и выводы | 464 |
| А. Обобщение феноменологических данных по свойствам макромолекул |
| в растворах | 464 |
| Б. Связь между измерениями растворимости и температурами перехода | 465 |
| В. Механизмы | 471 |
| Список литературы | 475 |
| |
| Глава 5. Инфракрасные спектры биологических макромолекул |
| и модельных соединений. Г. Сузи | 481 |
| |
| I. Введение | 481 |
| II. Характеристические колебания вторичных амидов. Краткий обзор | 484 |
| А. Качественное рассмотрение | 484 |
| Б. Анализ нормальных колебаний | 487 |
| В. Колебания амид А и амид В. Резонанс Ферми | 495 |
| Г. Заключение | 496 |
| III. Инфракрасные спектры и конформация полипептидов и белков | 499 |
| А. Некоторые эмпирические данные | 499 |
| Б. Вытянутая простая полипептидная цепь | 500 |
| В. Модель слабо связанного осциллятора | 506 |
| Г. Интерпретация наблюдаемых спектров белков | 513 |
| IV. Водородная связь | 521 |
| А. Основные принципы и наблюдаемые закономерности | 521 |
| Б. Водородная связь и характеристические полосы амидной группы | 525 |
| В. Выводы, относящиеся к структуре белка | 528 |
| Г. Термодинамические характеристики водородной связи амид-амид | 529 |
| V. Дихроизм в инфракрасных спектрах и структура молекул | 537 |
| А. Основные принципы | 537 |
| Б. Применения к структуре белка | 543 |
| VI. Инфракрасная спектроскопия как аналитический метод | 546 |
| А. Краткое обсуждение | 546 |
| Б. Примеры применения к проблемам химии белка | 549 |
| VII. Спектры и структура нуклеозидов, нуклеотидов и нуклеиновых |
| кислот | 554 |
| А. Общая характеристика | 554 |
| Б. Спектры и структура отдельных групп | 557 |
| В. Полирибонуклеотиды | 561 |
| Г. Нуклеиновые кислоты | 563 |
| Д. Попарное соединение оснований с помощью водородной связи. |
| Изучение модельных соединений | 566 |
| Е. О роли воды в структуре ДНК | 571 |
| Ж. Сравнение инфракрасных и комбинационных спектров | 573 |
| Список литературы | 574 |
| |
| Таблица перевода единиц в систему СИ | 579 |
